Fotografato il meccanismo alla base della visione con poca luce Grazie a un laser ultraveloce si è visto come cambia nello spazio la rodopsina, proteina che consente il funzionamento dei bastoncelli Con una serie di ‘flash’ si è gettata nuova luce sulla vista. Un gruppo di ricercatori, che ha appena pubblicato un articolo su Nature , grazie a un laser ultraveloce è riuscito a scattare una serie di fotografie di un meccanismo biochimico che sta alla base della visione con poca luce. Questa storia ha come protagonista la rodopsina, il ‘carburante’ dei bastoncelli, fotorecettori abbondanti nella periferia della retina che consentono la visione in bianco e nero in bassa definizione (come quella che si ha all’imbrunire).
L’avventura scientifica inizia con un ‘impatto’: il fotone, da cui la luce è composta, colpisce la rodopsina, una molecola che ha la forma di un piccolo arco. Tutto avviene in un istante, in meno di 200 milionesimi di miliardesimo di secondo: la proteina si distende e poi decade in altre molecole (dette trans-retinali). Proprio queste primissime istantanee delle dinamiche della visione sono state ‘scattate’ dall’équipe di ricercatori guidati da Marco Garavelli (Università di Bologna) e Giulio Cerulli (Politecnico di Milano). Grazie a sofisticate tecniche di spettroscopia ultrarapida si è stati in grado di capire, infatti, quali siano i cambiamenti della struttura spaziale 3D di una delle proteine più importanti per la visione. Presi nel loro insieme i dati ottenuti dimostrano l’esistenza di uno stadio intermedio tra la rodopsina e i suoi sottoprodotti (chiamato ‘intersezione conica’). Queste trasformazioni biochimiche sono alla base della sensibilità retinica: consentono agli stimoli bioelettrici di partire dai neuroni della retina e di arrivare, infine, alla corteccia cerebrale, dove vengono codificati e trasformati in immagini e testi (come questo che hai appena letto). Note “Conical intersection dynamics of the primary photoisomerization event in vision”, by Dario Polli1, Piero Altoè2, Oliver Weingart3,4, Katelyn M. Spillane5, Cristian Manzoni1, Daniele Brida1, Gaia Tomasello2, Giorgio Orlandi2, Philipp Kukura6, Richard A. Mathies5, Marco Garavelli2 & Giulio Cerullo1, Nature 467, 440-443 (23 September 2010) | doi:10.1038/nature09346; Received 13 May 2009; Accepted 2 July 2010 1. IFN-CNR, Dipartimento di Fisica, Politecnico di Milano, Piazza L. da Vinci 32, 20133 Milano, Italy 2. Dipartimento di Chimica “G. Ciamician”, Università di Bologna, V. F. Selmi 2, 40126 Bologna, Italy 3. Lehrstuhl für theoretische Chemie, Universität Duisburg-Essen, Universitätsstrasse 5, 45117 Essen, Germany 4. Max-Planck-Institut für Kohlenforschung, Kaiser-Wilhelm-Platz 1, 45470 Mülheim an der Ruhr, Germany 5. Chemistry Department, University of California at Berkeley, Berkeley, California 94720, USA 6. Department of Chemistry, University of Oxford, Physical and Theoretical Chemistry Laboratory, Oxford OX1 3QZ, UK Invece alla base dei meccanismi della visione a colori e ad ‘alta definizione’ c’è l’attività dei coni, abbondanti nel centro della retina, il cui ‘carburante’ è invece una proteina chiamata iodopsina. _____________________________________________________________________________
Pagina pubblicata il 24 settembre 2010.
Ultima modifica: 27 settembre 2010.
